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segunda-feira, 25 de fevereiro de 2013

Considerações metabólicas e bioquímicas da glutamina


A glutamina (C5H10N2O3 ) é um L-α-aminoácido, com peso molecular de aproximadamente 146,15kda e pode ser sintetizada por todos os tecidos do organismo. Fazem parte de sua composição química nas seguintes quantidades: carbono (41,09%), oxigênio (32,84%), nitrogênio (19,17%) e hidrogênio (6,90%). É classificada de acordo com seu grupamento R como não carregada, mas é polar, o que significa uma característica mais hidrofílica, sendo facilmente hidrolisada por ácidos ou bases. Como o organismo pode sintetizar glutamina, esta é considerada como um aminoácido dispensável ou não essencial.
A classificação da glutamina como um aminoácido não essencial, entretanto, tem sido questionada, pois em situações críticas, tais como cirurgias, traumas e exercícios físicos exaustivos, a síntese de glutamina não supre a demanda exigida pelo organismo. A glutamina é o aminoácido livre mais abundante no plasma e no tecido muscular, sendo também encontrada em concentrações relativamente elevadas em outros diversos tecidos corporais. A proliferação e desenvolvimento de células, em especial do sistema imune, o balanço acidobásico, o transporte da amônia entre os tecidos, a doação de esqueletos de carbono para a gliconeogênese, entre outros, são algumas das funções em que a glutamina está envolvida.
Duas enzimas são responsáveis pela síntese de glutamina a partir do glutamato ou por sua degradação, também em glutamato, a saber, a glutamina sintetase e a glutaminase, respectivamente.
Mediante a catálise de conversão de glutamato em glutamina e da utilização da amônia como fonte de nitrogênio e com consumo de trifosfato de adenosina (ATP), a glutamina sintetase é a enzima-chave para a síntese da glutamina e para a regulação do metabolismo celular do nitrogênio. A glutamina sintetase é uma aminotransferase amplamente distribuída entre os organismos vivos, sendo sua atividade fundamental para a manutenção da vida de microrganismos e de animais. Os fatores que regulam a atividade da glutamina sintetase são diversos, tais como glicocorticoides, hormônios tiroidianos, hormônio do crescimento e insulina. São atribuídas diferentes funções às ações da glutamina sintetase.
A glutaminase é a enzima que catalisa a hidrólise de glutamina em glutamato e íon amônio. A hidrólise da glutamina representa o primeiro passo na sua utilização a partir da síntese do glutamato. Outras reações podem ocorrer principalmente na via que permite o consumo de glutamina no ciclo do ácido tricarboxílico. A glutaminase está envolvida em diversos processos metabólicos e pode ser encontrada em bactérias, plantas e animais. Em mamíferos, a glutaminase pode ser encontrada sob duas isoformas, uma (menos abundante) no fígado e outra nos demais tecidos, tais como rins, cérebro, leucócitos e trato gastrintestinal. Contudo, a sua forma mais ativa apresenta-se principalmente nas mitocôndrias.
Quantitativamente, o principal tecido de síntese, estoque e liberação de glutamina é o tecido muscular esquelético. A taxa de síntese de glutamina no músculo esquelético humano é de aproximadamente 50mmol/h, sendo maior do que qualquer outro aminoácido. A elevada capacidade de síntese e liberação de glutamina, principalmente em situações em que há aumento na sua demanda por outros órgãos e tecidos, confere ao músculo esquelético um papel metabólico essencial na regulação da glutaminemia. Eventos cirúrgicos, queimaduras, HIV, câncer e exercícios físicos intensos e prolongados são algumas situações em que se observa que o consumo de glutamina excede a capacidade de síntese corporal.
A predominância do tipo de fibra muscular pode influenciar a síntese de glutamina. Fibras do tipo 1 ou oxidativas podem apresentar cerca de três vezes mais estoques de glutamina em comparação com fibras do tipo 2 ou glicolíticas. Essa diferença está relacionada com a maior atividade da glutamina sintetase e a maior disponibilidade de ATP para a síntese de glutamina em fibras oxidativas. Dependendo do músculo estudado, quando a síntese de novo da glutamina é inibida, os estoques intramusculares podem ser depletados em aproximadamente sete horas.
A síntese da glutamina no músculo esquelético, durante o estado pós- absortivo, ocorre por meio da captação de glutamato, a partir da circulação sanguínea. O glutamato é responsável por 40% da síntese de glutamina. O catabolismo proteico leva à produção de glutamina de forma direta e também à síntese de aminoácidos de cadeia ramificada (ACR), glutamato, aspartato e asparagina. Os esqueletos de carbono desses aminoácidos são utilizados para a síntese de novo de glutamina.
Estudos em ratos demonstram que os ACR são transaminados, quase que exclusivamente, com α-cetoglutarato para formar glutamato, que pode fornecer seu grupo amino para formar piruvato, gerando alanina, ou incorporar amônia livre, dando origem à glutamina. Entretanto, os ACR não são completamente metabolizados, porque a enzima-chave de controle da sua taxa de oxidação, a 2-oxoisovalerato desidrogenase, apresenta-se quase totalmente na forma inativa no músculo esquelético. Consequentemente, no tecido muscular, os ACR captados inicialmente são utilizados como fornecedores de nitrogênio para a formação de glutamina e alanina(21).
Hormônios como a insulina e os fatores de crescimento semelhantes à insulina (IGFs) estimulam o transporte de glutamina para o meio intracelular, ao passo que glicocorticoides estimulam a liberação de glutamina para o meio extracelular. Considerando-se que o gradiente transmembrana através da célula muscular é elevado para a glutamina, sua difusão livre através da membrana celular é restrita. Dessa forma, a glutamina necessita ser transportada de forma ativa para o interior das células, por meio de um sistema dependente de sódio (Na+), que resulta em gasto de ATP. Dentre todos os 20 aminoácidos, o transporte de glutamina através da membrana da célula muscular é o mais veloz.
A glutamina, ao ser transportada para dentro da célula, promove, concomitantemente, a absorção de água e a liberação de potássio (K+), fato que aumenta o estado de hidratação e influencia o volume celular. Embora ainda controverso, o aumento no volume celular pode estimular a síntese proteica, o que é considerado como um sinal anabólico.

Referencias 
http://www.scielo.br/scielp.php?script=sci_arttext&pid=S1517-86922009000600015

Postado por Camila Leão

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